Публикации
Коллективная монография участников проекта:
  1. Митохондриальные поры, каналы и устойчивость клеток к повреждающим воздействиям / Под. ред. Акатова В.С., Лемастерса Дж.Дж. 2016. Изд.: Synchrobook, Пущино, 216 стр. ISBN 978-5-91874-039-2

Статьи участников проекта:

Публикации за 2014 год

  1. Azarashvili T., Krestinina O., Galvita A., Grachev D., Baburina Y., Stricker R., Reiser G. Identification of phosphorylated form of 2',3'-cyclic nucleotide 3'-phosphodiesterase (CNPase) as 46 kDa phosphoprotein in brain non-synaptic mitochondria overloaded by calcium. J. Bioenerg. Biomembr., 2014, 46(2), 135-145. https://doi.org/10.1007/s10863-014-9541-4.
  2. Azarashvili T., Baburina Y., Grachev D., Krestinina O., Papadopoulos V., Lemasters J.J., Odinokova I., Reiser G. Carbenoxolone induces permeability transition pore opening in rat mitochondria via the translocator protein TSPO and connexin43. Arch. Biochem. Biophys., 2014, 558, 87-94. https://doi.org/10.1016/j.abb.2014.06.027
  3. Azarashvili T., Odinokova I., Bakunts A., Ternovsky V., Krestinina O., Tyynela J., Saris N-E. Potential role of mitochondrial subunit c of FoF1-ATPase and subunit c of storage body in the permeability transition. Effect of the phosphorylation status of subunit c on pore opening. Cell Calcium, 2014, 55 (2), 69-77. https://doi.org/10.1016/j.ceca.2013.12.002.
  4. Belosludtsev K.N., Belosludtseva N.V., Agafonov A.V., Astashev M.E., Kazakov A.S., Saris N.-E., Mironova G.D. Ca2+-dependent permeabilization of mitochondria and liposomes by palmitic and oleic acids: a comparative study. Biochim. Biophys. Acta, 2014, 1838(10), 2600-2606. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2014.06.017.
  5. Belosludtsev K.N., Belosludtseva N.V., Kondratyev M.S., Agafonov A.V., Purtov Y.A. Interaction of phospholipase A of the E. coli outer membrane with the inhibitors of eucaryotic phospholipases A2 and their effect on the Ca2+-induced permeabilization of the bacterial membrane. J. Membr. Biol., 2014, 247(3):281-288. https://doi.org/10.1007/s00232-014-9633-4.
  6. Dubinin M.V., Samartsev V.N., Astashev M.E., Kazakov A.S., Belosludtsev K.N. A permeability transition in liver mitochondria and liposomes induced by alpha, omega-dioic acids and Ca2+. Eur. Biophys. J., 2014, 43(10-11), 565-572. https://doi.org/10.1007/s00249-014-0986-5.
  7. Lemasters J.J. Variants of mitochondrial autophagy: Types 1 and 2 mitophagy and micromitophagy (Type 3). Redox. Biol., 2014, 2, 749-754. https://doi.org/10.1016/j.redox.2014.06.004.
  8. Maldonado E.N., Lemasters J.J. ATP/ADP ratio, the missed connection between mitochondria and the Warburg effect. Mitochondrion, 2014, 19 Pt A, 78-84. https://doi.org/10.1016/j.mito.2014.09.002.
  9. Nikiforova A.B., Saris N.-E., Kruglov A.G. External mitochondrial NADH-dependent reductase of redox cyclers: VDAC1 or Cyb5R3? Free Radic. Biol. Med. 2014, 74, 74-84. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2014.06.005.
  10. Baburina Yu. L., Gordeeva A. E., Moshkov D. A., Krestinina O. V., Azarashvili A. A., Odinokova I. V., Azarashvili T. S. Interaction of myelin basic protein and 2’,3’-cyclic nucleotide phosphodiesterase with mitochondria, Biochemistry (Moscow), 2014, 79(6), 555-565. https://doi.org/10.1134/S0006297914060091.
  11. Gorbacheva O.S., Moshkov D.A., Venediktova N.I., Mironova G.D. The Role of ATP-sensitive Potassium Channel in the Activation of K+ Cycle in Rat Liver Mitochondria. Biologicheskie membrany, 2014, 31(1), 44-49. https://doi.org/10.7868/S0233475514010058.
  12. Krestinina O.V. Baburina Yu.L., Azarashvili T.S. Effect of Melatonin on Stress_Induced PTP Opening in Mitochondria from Brain of Young and Old Rats. Biologicheskie membrany, 2014, 31(2), 1-9.
  13. Mankovskaya I.N., Nosar V.I., Gorbacheva O.S., Gonchar O.A., Gavenauskas B.L., Bratus L.V., Mironova G.D. The Effect of Uridine on the Endurance of Animals with Different Resistance to Physical Stress: The Role of Mitochondrial ATP-dependent Potassium Channel. Biophysics, 2014, 59(5), 764–767. https://elibrary.ru/item.asp?id=23056378.
  14. Shigaeva M.I., Talanov E.Y., Venediktova N.I., Murzaeva S.V., and Mironova G.D. A Role for Calreticulin in Functioning of Mitochondrial ATP-dependent Potassium Channel, Biophizika. 2014, 59(5), 887–894. https://elibrary.ru/item.asp?id=23056370.
  15. Захаров С.Г., Голенков А.К., Митина Т.А., Луцкая Т.Д., Белоусов К.А., Фадеев Р.С., Соловьева М.Е., Сенотов А.С., Акатов В.С. Повышение лекарственной устойчивости клеток острого миелобластного лейкоза в многоклеточных агрегатах in vitro. Альманах клинической медицины. 2014, № 31. С. 11-16. https://elibrary.ru/item.asp?id=22149034.

Публикации за 2015 год

  1. Krestinina O., Azarashvili T., Baburina Y., Galvita A., Grachev D., Stricker R., Reiser G. In aging, the vulnerability of rat brain mitochondria is enhanced due to reduced level of 2',3'-cyclic nucleotide-3'-phosphodiesterase (CNP) and subsequently increased permeability transition in brain mitochondria in old animals. Neurochemistry International, 2015, 80, 41–50. https://doi.org/10.1016/j.neuint.2014.09.008.
  2. Azarashvili T., Krestinina O., Baburina Y., Odinokova I., Grachev D., Papadopoulos V., Akatov V., Lemasters J.J., Reiser G. Combined effect of G3139 and TSPO ligands on Ca2+-induced permeability transition in rat brain mitochondria. (2015) Arch Biochem Biophys. 587:70-7. https://doi.org/10.1016/j.abb.2015.10.012.
  3. Baburina Y., Azarashvili T., Dmitry Grachev D., Krestinina O., Galvita A., Stricker R., Reiser R. Mitochondrial 2’,3’-cyclic nucleotide 3’-phosphodiesterase (CNP) interacts with mPTP modulators and functional complexes (I-V) coupled with release of apoptotic factors (2015), Neurochemical Int. 90:46-55. https://doi.org/10.1016/j.neuint.2015.07.012.
  4. Mironova G.D., Saris N.-E., Belosludtseva N.V., Agafonov A.V., Elantsev A.B., Belosludtsev K.N. Involvement of palmitate/Ca2+(Sr2+)-induced pore in the cycling of ions across the mitochondrial membrane. Biochim. Biophys. Acta, 2015, 1848(2), 488-495. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2014.10.027.
  5. Belosludtsev K.N., Belosludtseva N.V., Agafonov A.V., Penkov N.V., Samartsev V.N., Lemasters J.J., Mironova G.D. Effect of surface-potential modulators on the opening of lipid pores in liposomal and mitochondrial inner membranes induced by palmitate and calcium ions. Biochim Biophys Acta. 2015, V.1848 (10PtA). P. 2200-2205. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2015.05.013.
  6. Ajaoa C., Anderssona MA, Teplova VV., Nagyc S, Gahmbergd CG., Anderssone LC., Hautaniemif M., Kakasig B., Roivainenh M., Salkinoja-Salonen M. Mitochondrial toxicity of triclosan on mammalian cells. Toxicology Reports 2015, Volume 2, 624–637. https://doi.org/10.1016/j.toxrep.2015.03.012.
  7. Rasimus-Sahari S., Teplova V.V., Andersson M.A., Mikkola R., Kankkunen P, Matikainen S., Gahmberg C.G., Andersson L.C., Salkinoja-Salonen M. The Peptide Toxin Amylosin of Bacillus amyloliquefaciens from Moisture-Damaged Buildings Is Immunotoxic, Induces Potassium Efflux from Mammalian Cells, and Has Antimicrobial Activity.Applied and Environmental Microbiology 2015, Volume 81, Number 8, 2939- 2949. https://doi.org/10.1128/AEM.03430-14.
  8. Markevich N.I., Hoek J.B. Computational modeling analysis of mitochondrial superoxide production under varying substrate conditions and upon inhibition of different segments of the electron transport chain // Biochim. Biophys. Acta. 2015. 1847 (6-7): 656-679. https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2015.04.005.
  9. Исакова Е. П., Дерябина Ю. И., Секова В. Ю., Зылькова М. В., Кудыкина Ю. К., Теплова В. В. Новая генетическая система для транспортировки белков через мембрану митохондрий Yarrowia Lipolytica. Биологические Мембраны 2015, том 32, № 5–6, с. 346–351. https://doi.org/10.7868/S0233475515050059.
  10. Розова Е.В., Маньковская И.Н., Миронова Г.Д. Структурно-динамические изменения в митохондриях миокарда крыс при острой гипоксической гипоксии: роль митохондриального АТФ-зависимого калиевого канала. Биохимия. 2015. Т. 80 (8), стр. 1186-1194. https://doi.org/10.1134/S0006297915080040.
  11. Фадеев Р.С., Соловьева М.Е., Слядовский Д.А., Захаров С.Г., Фадеева И.С., Сенотов А.С., Долгих Н.В., Голенков А.К., Акатов В.С. Клеточная агрегация повышает лекарственную устойчивость клеток острого миелоидного лейкоза. Биологические мембраны: Журнал мембранной и клеточной биологии. 2015. Т. 32. № 2. С. 125-134. https://doi.org/10.7868/S0233475515020061.
  12. Насакина Е.О., Баикин А.С., Сергиенко К.В., Севостьянов М.А., Колмаков А.Г., Гончаренко Б.А., Заболотный В.Т., Фадеев Р.С., Фадеева И.C., Гудков С.В., Солнцев К.А. Биосовместимость наноструктурного нитинола с поверхностными композиционными слоями из титана или тантала, сформированными методом магнетронного напыления. Доклады академии наук. 2015. Т. 461. № 1, С. 49–52. https://doi.org/10.7868/S0869565215070142.
  13. Фадеев P.C., Cоловьева М.Е., Cлядовcкий Д.А,. Заxаpов C.Г., Фадеева И.C., Cенотов А.C., Голенков А.К., Акатов В.C. Ингибиpование активации NF-kB cнижает уcтойчивоcть клеток оcтpого миелоидного лейкоза к TRAIL-индуциpованному апоптозу в многоклеточныx агpегатаx. Биофизика. 2015. Т. 60. № 6. С. 1146-1150. https://elibrary.ru/item.asp?id=25134725.


Публикации за 2016 год

  1. Krishnasamy Y., Ramshesh V.K., Gooz M., Schnellmann R.G., Lemasters J.J., Zhong Z. Ethanol and High Cholesterol Diet Causes Severe Steatohepatitis and Early Liver Fibrosis in Mice. PLoS One, 2016, 11(9):e0163342. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0163342.
  2. Maldonado E.N., DeHart D.N., Patnaik J., Klatt S.C., Gooz M.B., Lemasters J.J. ATP/ADP Turnover and Import of Glycolytic ATP into Mitochondria in Cancer Cells Is Independent of the Adenine Nucleotide Translocator. J. Biol. Chem., 2016, 291(37):19642-19650. https://doi.org/10.1074/jbc.M116.734814.
  3. Hu J., Kholmukhamedov A., Lindsey C.C., Beeson C.C., Jaeschke H., Lemasters J.J. Translocation of iron from lysosomes to mitochondria during acetaminophen-induced hepatocellular injury: Protection by starch-desferal and minocycline. Free Radic. Biol. Med., 2016, 97, 418-426. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2016.06.024.
  4. Rehman H., Liu Q., Krishnasamy Y., Shi Z., Ramshesh V.K., Haque K., Schnellmann R.G., Murphy M.P., Lemasters J.J., Rockey D.C., Zhong Z. The mitochondria-targeted antioxidant MitoQ attenuates liver fibrosis in mice. Int. J. Physiol. Pathophysiol. Pharmacol., 2016, 8(1), 14-27. PMID: 27186319
  5. Hu J., Ramshesh V.K., McGill M.R., Jaeschke H., Lemasters J.J. Low Dose Acetaminophen Induces Reversible Mitochondrial Dysfunction Associated with Transient c-Jun N-Terminal Kinase Activation in Mouse Liver. Toxicol. Sci., 2016, 150(1), 204-215. https://doi.org/10.1093/toxsci/kfv319.
  6. Dubinin M.V., Astashev M.E., Penkov N.V., Gudkov S.V., Dyachenko I.A., Samartsev V.N., Belosludtsev K.N.et al., 2016. Effects of Phospholipase A2 Inhibitors on Bilayer Lipid Membranes. J. Membr Biol. 2016; 249(3):339-47. https://doi.org/10.1007/s00232-016-9872-7.
  7. Bobylev AG, Galzitskaya OV, Fadeev RS, Bobyleva LG, Yurshenas DA, Molochkov NV, Dovidchenko NV, Selivanova OM, Penkov NV, Podlubnaya ZA, Vikhlyantsev IM. Smooth muscle titin forms in vitro amyloid aggregates. Bioscience Reports. 2016 May 20;36(3). pii: e00334. https://doi.org/10.1042/BSR20160066.
  8. Azarashvili T., Krestinina O., Baburina Yu., Odinokova I., Akatov V., Beletsky I., Lemasters J., Papadopoulos V. Effect of the CRAC Peptide, VLNYYVW, on mPTP Opening in Rat Brain and Liver Mitochondria. Int. J. Mol. Sci. 2016, 17, 2096. https://doi.org/10.3390/ijms17122096.
  9. Mukherjee R., Mareninova O.A., Odinokova I.V., Huang W., Murphy J., Chvanov M., Javed M.A., Wen L., Booth D.M., Cane M.C., Awais M., Gavillet B., Pruss R.M., Schaller S., Molkentin J.D., Tepikin A.V., Petersen O.H., Pandol S.J., Gukovsky I. et al. Mechanism of mitochondrial permeability transition pore induction and damage in the pancreas: inhibition prevents acute pancreatitis by protecting production of ATP.Gut, 2016, 65, 1333-1346. https://doi.org/10.1136/gutjnl-2014-308553.
  10. Xмиль Н.В., Гоpбачёва О.C., Cтpутинcкий P.Б., Коpобейникова М.О., Белоcлудцева Н.В., Мурзаева C.В., Миpонова Г.Д.. Изучение влияния флокалина на дыxание и калиевый тpанcпоpт митоxондpий cеpдца и печени кpыc. Биофизика. 2016. 61(5): 884-888. https://elibrary.ru/item.asp?id=27327338.
  11. Таланов Е. Ю., Павлик Л. Л., Михеева И. Б., Мурзаева С. В., Иванов А. Н., Миронова Г. Д. Ультраструктурная локализация калиевого канала ROMK в печени и сердце крыс. Биологические мембраны. 2016. 33(2):119-123. https://doi.org/10.7868/S0233475516020110.
  12. Гончаренко М.С., Ткаченко А.И., Хмиль Н.В., Мурзаева С.М., Коробейникова М.О., Лежнев Э.И., Коломыткин О.В., Миронова Г.Д. Влияние марганца на выход калия из эритроцитов и на дыхание митохондрий клеток печени крыс. Биологические мембраны. 2016. 33(5):374-380. https://doi.org/10.7868/S0233475516050030.
  13. Кобякова М.И., Фадеев Р.С., Соловьёва М.Е., Акатов В.С. Лекарственная устойчивость клеток острого миелоидного лейкоза в многоклеточных структурах. Роль транскрипционного фактора NF-kB // Медицинский академический журнал. 2016. Т. 16. № 4. С. 214-215. https://elibrary.ru/item.asp?id=28361510.


Публикации за 2017 год

  1. Lemasters J.J., Ramshesh V.K., Lovelace G.L., Lim J., Wright G.D., Harland D., Dawson T.L. Jr. Compartmentation of Mitochondrial and Oxidative Metabolism in Growing Hair Follicles: A Ring of Fire. J. Invest. Dermatol., 2017, 137(7), 1434-1444. https://doi.org/10.1016/j.jid.2017.02.983.
  2. DeHart D.N., Lemasters J.J., Maldonado E.N. Erastin-Like Anti-Warburg Agents Prevent Mitochondrial Depolarization Induced by Free Tubulin and Decrease Lactate Formation in Cancer Cells. SLAS Discov., 2017, 1:2472555217731556. https://doi.org/10.1177/2472555217731556.
  3. Liu Q., Rehman H., Krishnasamy Y., Lemasters J.J., Zhong Z. 8-pCPT-cGMP prevents mitochondrial depolarization and improves the outcome of steatotic partial liver transplantation. Int. J. Physiol. Pathophysiol. Pharmacol. 2017, 15;9(3), 69-83. PMID: 28694919
  4. Teplova V.V., Kruglov A.G., Kovalyov L.I., Nikiforova A.B., Fedotcheva N.I., Lemasters J.J. Glutamate contributes to alcohol hepatotoxicity by enhancing oxidative stress in mitochondria. J Bioenerg Biomembr., 2017, 49(3), 253-264. https://doi.org/10.1007/s10863-017-9713-0.
  5. Teplova V.V., Belosludtsev K.N., Kruglov A.G. Mechanism of triclosan toxicity: Mitochondrial dysfunction including complex II inhibition, superoxide release and uncoupling of oxidative phosphorylation. Toxicol. Lett., 2017, 275, 108-117. https://doi.org/10.1016/j.toxlet.2017.05.004.
  6. Fedotcheva NI, Litvinova EG, Zakharchenko MV, Khunderyakova NV, Fadeev RS, Teplova VV, Fedotcheva TA, Beloborodova NV, Kondrashova MN. Substrate- specific Reduction of Tetrazolium Salts by Isolated Mitochondria, Tissues, and Leukocytes. Biochemistry (Mosc), 2017, 82(2), 192-204. https://doi.org/10.1134/S0006297917020110.
  7. Baburina Y, Odinokova I, Azarashvili T, Akatov V, Lemasters JJ, Krestinina O. 2′,3′-Cyclic nucleotide 3′-phosphodiesterase as a messenger of protection of the mitochondrial function during melatonin treatment in aging. Biochimica et Biophysica Acta, 2017, 1859, 94–103. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2016.11.003.
  8. Belosludtsev K.N., Belosludtseva N.V., Tenkov K.S., Penkov N.V., Agafonov A.V., Pavlik L.L., Yashin V.A., Samartsev V.N., Dubinin M.V. Study of the mechanism of permeabilization of lecithin liposomes and rat liver mitochondria by the antimicrobial drug triclosan. Biochim Biophys Acta, 2017, pii: S0005-2736(17)30300-0. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2017.09.018.
  9. Venediktova N.I., Gorbacheva O.S., Belosludtseva N.V., Fedotova I.B., Surina N.M., Poletaeva I.I., Kolomytkin O.V., Mironova G.D. Energetic, and ionic oxidative exchange in rat brain and liver mitochondria at experimental audiogenic epilepsy (Krushinsky–Molodkina model). Journal of Bioenergetics and Biomembranes, 2017, 49, 149-158. https://doi.org/10.1007/s10863-016-9693-5.
  10. Chulkina M., Negmadjanov U., Lebedeva E., Pichugin A., Mazurov D., Ataullakhanov R., Holmuhamedov E. The synthetic peptide TEKKRRETVEREKE from the hinge region of ezrin induces differentiation of NIH/3T3 mouse fibroblasts. Eur J Pharmacol., 2017, pii: S0014-2999(17), 30441-7. https://doi.org/10.1016/j.ejphar.2017.06.033.
  11. Tarahovsky Y.S., Fadeeva I.S., Komelina N.P., Khrenov M.O., Zakharova N.M. Antipsychotic inductors of brain hypothermia and torpor-like states: perspectives of application. Psychopharmacology (Berl), 2017, 234(2), 173-184. DOI: 10.1007/s00213-016-4496-2.
  12. Крестинина О.В., Мякишева С.Н., Бабурина Ю.Л., Фадеев Р.С., Азарашвили Т.С., Акатов В.С. Влияние карбоксиамид изохинолина и мелатонина на дифференцировку клеток мышиной нейробластомы N1Е-115 (клон С-1300) и на экспрессию в них транслокаторного белка TSPO и 2’,3’-циклонуклеотид-3’-фосфодиэстеразы, Нейрохимия, 2017, т34, №1, стр.41-48. https://doi.org/10.7868/S1027813317010046.
  13. Крестинина О.В., Одинокова И.В., Бабурина Ю.Л., Азарашвили Т.С. Выявление белков-мишеней сигнальных протеинкиназ А и С в митохондриях мозга крыс. Биологические мембраны, 2017, том 34, № 5, с. 42–47.
  14. Павлик Л.Л., Михеева И.Б., Аль-Мугхраби Я.М., Берест В.П., Кирова Ю.И., Германова Э.Л., Лукьянова Л.Д., Миронова Г.Д. Особенности срочных ультраструктурных изменений в митохондриях мозга крыс с различной толерантностью к гипоксии при разных режимах гипоксических воздействий. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2017. №9. С.361-366. https://elibrary.ru/item.asp?id=29981579
  15. Долгих Н.В., Чеканов А.В., Фадеев Р.С., Акатов В.С. Различия в активации сигнальных путей опухолевых клеток А431 при конфлюэнт-зависимой и конфлюэнт-независимой TRAIL-резистентности. Биологические мембраны, 2017, Т.34, №6, с. 124–136.
  16. Чулкина М.М., Лебедева Е.Л., Холмухамедов Э.Л., Атауллаханов Р.И. Гомолог шарнирной области эзрина тетрадекапептид TEKKRRETVEREKE активирует дифференцировку фибробластов линии NIH/3T3. Иммунология, 2017, Т.38, №1, С.4-11. https://elibrary.ru/item.asp?id=28879538